На додаток до високоафінного сайту зв’язування Fc, білок G зв’язується з низькоафінним сайтом у домен CH1 IgG107,108 який, очевидно, відсутній в IgG2.
Білок А був виділений з клітинної стінки Staphylococcus aureus і складається з п'яти IgG-зв'язуючих доменів (позначені E, D, A, B і C) [36]. Білок А зв’язується з областю Fc IgG на стику між його доменами CH2 і CH3 [38] і варіабельною областю важкого ланцюга між CDR2 і CDR3 родини VH3 [43].
Білок А (42 кДа) має п’ять сайтів зв’язування і найкраще зв’язується з антитілами IgG, але слабо зв’язується з іншими ізотипами. Протеїн G (23 кДа) має два місця зв'язування але розпізнає лише антитіла IgG (табл. 7-1). Протеїн G зв’язується з антитілами в більшій кількості видів, ніж білок А.
Імуноглобулін G (IgG) шляхом зв'язування з Fc рецептори, IgG опосередковує фагоцитоз, очищення імунних комплексів та інші функції.
Протеїн G складається з майже 600 амінокислотних залишків. Карбокси-кінцева половина містить три домени зв’язування імуноглобуліну G (IgG), які називаються домени I, II та III або одиниці C1, C2 та C3, кожен з яких містить 55 амінокислотних залишків з двома «спейсерами» з 16 амінокислот, D1 і D2.
У молекулярній біології домен зв'язування – це білковий домен, який зв’язується з певним атомом або молекулою, наприклад кальцію або ДНК. Білковий домен — це частина білкової послідовності та третинної структури, яка може змінюватися або розвиватися, функціонувати та жити самостійно незалежно від решти білкового ланцюга.
FcγRs FcγR зв’язуються з молекулою IgG через її Fc (фрагмент, що кристалізується) частину (29). У людей було описано три групи FcγR для різних типів клітин: FcγRI, FcγRIIA/B, FcγRIIIA/B (30). Вони виражаються в різних комбінаціях на поверхневій мембрані різних імунних клітин (31).