Протеїнкіназа CK2 («казеїнкіназа II») традиційно класифікується як незалежна від месенджера протеїн серин/треонін кіназа, яка зазвичай міститься в тетрамерних комплексах, що складаються з дві каталітичні (альфа та/або альфа') субодиниці та дві регуляторні бета-субодиниці.
Структура. CK2 зазвичай виглядає як тетрамер з двох α-субодиниць; α становить 42 кДа і α' становить 38 кДа, і дві субодиниці β, кожна з яких важить 28 кДа. β-регуляторний домен має лише одну ізоформу, тому в тетрамері буде дві β-субодиниці.
Консервативне ядро протеїнкінази складається з двох часток: N-частки, що містить β-лист із п’ятьма ланцюгами, і С-частки, що складається переважно з α-спіралей і петель.. Вирівнювання локального просторового шаблону (LSP) структур EPK призвело до виявлення двох гідрофобних «шипів», що з’єднують N-частку з C-часткою (7).
Креатинкіназа (КК) — це компактний фермент масою близько 82 кДа, який міститься як у цитозолі, так і в мітохондріях тканин з високими потребами в енергії. [4] У цитозолі КК містить Виявлено 2 поліпептидні субодиниці приблизно 42 кДа та 2 субодиниці: M (тип м’язів) і B (тип мозку).
Мономер Cdk Структура складається з N-кінцева частка, багата β-листом (N-частка), більша С-кінцева частка, багата α-спіраллю (C-частка), і глибока щілина на стику двох часток, яка є місцем зв’язування АТФ і каталіз (Малюнок 1(b)).
Протеїнкіназа R (PKR) є внутрішньоклітинний датчик стресу, прикладом якого є вірусна інфекція. Дволанцюгова (ds) РНК, що утворюється під час реплікації вірусу, активує PKR, який, у свою чергу, зупиняє синтез білка шляхом фосфорилювання альфа-субодиниці фактора ініціації трансляції eIF2.